Search results

Dendrokronologisk analys av fartygslämningar funna i Karlshamns- och Karlskronaområdet

Dendrokronologisk analys av prover från Fröken Löfgrens gård, Linköping

Dendrokronologisk analys av regalskeppet Kronan - komplettering

Dendrokronologisk analys av arkeologiska fynd på Revinge i Lunds kommun

Dendrokronologisk analys av prover från RAÄ 68:1, Falun

Dendrokronologisk analys av klockstapeln vid Härads kyrka, Södermanland, Strängnäs stift - komplettering 1

Dendrokronologisk analys av två sjöbodar på Ringö och Krampö i Bälinge skärgård i Sörmland

Dendrokronologisk och vedanatomisk analys av beskurna eller betade ekbestånd på Utlängan i Blekinge skärgård

Dendrokronologisk analys av prover från kv Värnamo, Göteborg

Dendrokronologisk analys av arkeologiska fynd från södra Slussplan, Stockholm

Dendrokronologisk analys av subfossil stam funnen i äldre bäckfåra i Tölö socken, Kungsbacka kommun

Dendrokronologisk analys av subfossila stammar funna i sankmark i sydost om Adelöv kyrka, Tranås kommun

Dendrokronologisk analys av Lovö prästgård 1:4 invid Drottningholms slott, Stockholm

Vedanatomisk analys av ett kolprov från kryptan under koret i s:t Nicolai kyrka i Sölvesborg

Dendrokronologisk analys av virke från takstolen i Övraby kyrka, Skåne

Dendrokronologisk analys av Dädesjö gamla kyrka, Växjö kommun, Småland

Dendrokronologisk analys av ryggåsstugan på Lillanäs 2:1, Adellövs socken i Tranås kommun

Dendrokronologisk analys av fartygslämningar funna i Karlshamns- och Karlskronaområdet - komplettering

Insight into the dimer dissociation process of the Chromobacterium violaceum (S)-selective amine transaminase

One of the main factors hampering the implementation in industry of transaminase-based processes for the synthesis of enantiopure amines is their often low storage and operational stability. Our still limited understanding of the inactivation processes undermining the stability of wild-type transaminases represents an obstacle to improving their stability through enzyme engineering. In this paper

Structure-based design and in vivo anti-arthritic activity evaluation of a potent dipeptidyl cyclopropyl nitrile inhibitor of cathepsin C

Cathepsin C (CatC)is a dipeptidyl-exopeptidase which activates neutrophil serine protease precursors (elastase, proteinase 3, cathepsin G and NSP4)by removing their N-terminal propeptide in bone marrow cells at the promyelocytic stage of neutrophil differentiation. The resulting active proteases are implicated in chronic inflammatory and autoimmune diseases. Hence, inhibition of CatC represents a